来源:《中国老年学杂志》2009年第20期  作者:丁克祥;董萍;郑永晨;杨永鹏;朱晓亮;韩晋云;单志新;丁宇;丁振华;
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重组人神经肽Y受体Y5融合蛋白的表达、纯化及其生物信息学分析研究

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目的在大肠杆菌中表达人神经肽YY5受体,并对之进行纯化、鉴定及生物信息学分析。方法取已构建好且经测序确认无误的重组质粒pET28a-Y5转化大肠杆菌BL21(DE3),IPTG诱导表达融合蛋白,并经SDS-PAGE检测和Western印迹鉴定,表达产物包涵体经Ni2+-NTA亲和层析纯化。然后利用相关在线软件进行生物信息学分析Y5受体蛋白。结果经IPTG诱导含有pET28a-Y5重组质粒的DE3菌,表达出重组人Y5融合蛋白。重组蛋白经Ni2+-NTA亲和层析进行纯化后,得到了较高纯度的融合蛋白。经相关在线软件分析后获得了Y5受体的相关生物学特性。结论重组质粒pET28a-Y5在大肠杆菌DE3中成功表达,亲和层析纯化后获得较高纯度融合蛋白,并对Y5受体蛋白的生物学特征进行了预测,为进一步研究其生物学功能及其抗体的研制奠定了基础。(本文共计5页)......[继续阅读本文]

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