来源:《高等学校化学学报》2019年第11期  作者:叶旭文;张文龙;王志军;赵亚琴;杨斌盛;
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三氟拉嗪与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子的结合及对蛋白功能的影响

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采用荧光光谱、圆二色光谱(CD)、等温滴定量热分析(ITC)、电泳及分子对接等分析技术,研究了三氟拉嗪(TFP)与八肋游仆虫中心蛋白N端半分子(apoN-EoCen)的结合,考察了TFP对apoN-EoCen性质的影响.结果表明,在室温下10 mmol/L Hepes缓冲溶液(pH=7. 4)中,TFP与apoN-EoCen以摩尔比1∶1结合于apoN-EoCen的第二个EF-手的E,F螺旋之间,条件结合常数约为103L/mol; TFP的结合导致蛋白质二级结构发生改变,α螺旋含量减小,Tb3+敏化荧光强度降低83%,apoN-EoCen切割DNA的类核酸酶活性明显受到抑制; Tb3+仍可占据复合物apoN-EoCen-TFP中蛋白质的2个金属离子结合位置,条件结合常数约为7. 0×105L/mol,TFP的结合不抑制金属离子诱导的蛋白质聚集.(本文共计8页)......[继续阅读本文]

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